aktifitas enzim amilase

Published December 7, 2012 by harmin adijaya putri

BAB I

PENDAHULUAN

 

I.1 Latar Belakang

            Enzim merupakan protein yang secara khusus disintesis oleh sel hidup yang berfungsi sebagai biokatalisator berbagai jenis reaksi yang berlangsung di dalam tubuh. Enzim sebagai biokatalisator dapat mempercepat suatu reaksi termodinamika agar dapat berjalan sesuai dengan proses biokimia yang dibutuhkan untuk mengatur kehidupan. Kata enzim berasal dari ”enzyme” yang berarti dalam ragi (yeast) dan istilah ini mulai digunakan sejak tahun 1877 (Anonim, 2007).

Biji-biji yang sedang berkecambah dapat merupakan sumber enzim dari jaringan tumbuhan, meskipun enzim-enzim yang diperoleh merupakan enzim kasar. Untuk keperluan percobaan enzim yang sederhana, ekstrak kecambah dapat kita gunakan. Enzim aktif dalam jumlah yang sangat sedikit. Tidak terpengaruh oleh reaksi yang dikatalisisnya pada kondisi stabil. Walaupun enzim mempercepat penyelesaian suatu reaksi, enzim tidak mempengaruhi keseimbangan reaksi tersebut (Tim Dosen, 2008).

Enzim terkadang membutuhkan kofaktor untuk dapat melakukan aktivitasnya dengan baik. Kofaktor dapat berupa senyawa organik dengan berat molekul cukup tinggi atau ion logam (besi, magnesium, zinc, atau kalsium). Senyawa organik ini terkait pada bagian protein enzim. Apabila ikatan yang terjadi kendur dan tidak kuat maka kofaktor disebut koenzim dan apabila senyawa organik terikat erat melalui ikatan kovalen maka dinamakan gugus prostetis. (Anonim, 2007).

Untuk melihat pengaruh pemberian enzim amylase terhadap larutan pati perlu diadakan suatu percobaan. Hal inilah yang melatarbelakangi sehingga percobaan ini dilakukan.

I.2 Tujuan Percobaan

Adapun tujuan dilaksanakannya percobaan ini adalah untuk melihat pengaruh pemberian enzim amylase terhadap larutan pati yang terkandung dalam kentang Solanum tuberosum.

I.3 Waktu dan Tempat

Percobaan ini dilaksanakan pada hari Selasa 4 November 2008, pada pukul 14.00-17.00 WITA, bertempat diLaboratorium Botani, Jurusan Biologi, Fakultas Matematika dan Ilmu Pengetahuan Alam, Universitas Hasanuddin, Makassar

 

 

 

 

 

 

 

 

 

BAB II

TINJAUAN PUSTAKA

 

Enzim adalah satu atau beberapa gugus polipeptida (protein) yang berfungsi sebagai katalis (senyawa yang mempercepat proses reaksi tanpa habis bereaksi) dalam suatu reaksi kimia. Enzim bekerja dengan cara menempel pada permukaan molekul zat-zat yang bereaksi dan dengan demikian mempercepat proses reaksi. Percepatan terjadi karena enzim menurunkan energi pengaktifan yang dengan sendirinya akan mempermudah terjadinya reaksi. Sebagian besar enzim bekerja secara khas, yang artinya setiap jenis enzim hanya dapat bekerja pada satu macam senyawa atau reaksi kimia. Hal ini disebabkan perbedaan struktur kimia tiap enzim yang bersifat tetap. Sebagai contoh, enzim α-amilase hanya dapat digunakan pada proses perombakan pati menjadi glukosa (Anonim, 2008).

Dalam mempelajari mengenai enzim, dikenal beberapa istilah diantaranya holoenzim, apoenzim, kofaktor, gugus prostetik, koenzim, dan substrat. Apoenzim adalah suatu enzim yang seluruhnya terdiri dari protein, sedangkan holoenzim adalah enzim yang mengandung gugus protein dan gugus non protein. Gugus yang bukan protein tadi dikenal dengan istilah kofaktor. Pada kofaktor ada yang terikat kuat pada protein dan sukar terurai dalam larutan yang disebut gugus prostetik dan adapula yang tidak terikat kuat pada protein sehingga mudah terurai yang disebut koenzim. Baik gugus prostetik maupun koenzim, keduanya merupakan bagian yang memungkinkan enzim bekerja pada substrat. Substrat merupakan zat-zat yang diubah atau direaksikan oleh enzim (Poedjadi, 2006).

Faktor-faktor yang dapat mempengaruhi fungsi enzim diantaranya adalah (Dwidjoseputro, 1992) :

  1. suhu

Oleh karena reaksi kimia itu dapat dipengaruhi suhu maka reaksi menggunakan katalis enzim dapat dipengaruhi oleh suhu. Di samping itu, karena enzim adalah suatu protein maka kenaikan suhu dapat menyebabkan denaturasi dan bagian aktig enzim akan terganggu sehingga konsentrasi dan kecepatan enzim berkurang.

  1. pH

Umumnya enzim efektifitas maksimum pada pH optimum, yang lazimnya berkisar antara pH 4,5-8.0. Pada pH yang terlalu tinggi atau terlalu rendah umumnya enzim menjadi non aktif secara irreversibel karena menjadi denaturasi protein.

  1. konsentrasi enzim

Seperti pada katalis lain, kecepatan suatu reaksi yang menggunakan enzim tergantung pada konsentrasi enzim tersebut. Pada suatu konsentrasi substrat tertentu, kecepatan reaksibertambah dengan bertambahnya konsentrasi enzim.

  1. konsentrasi substrat

Hasil eksperimen menunjukkan bahwa dengan konsentrasi substrat akan menaikkan kecepat reaksi. Akan tetapi, pada batas tertentu tidak terjadi kecepatan reaksi, walaupn konsenrasi substrat diperbesar.

  1. zat-zat penghambat

Hambatan atau inhibisi suatu reaksi akan berpengaruh terhadap penggabungan substrat pada bagian aktif yang mengalami hambatan.

Enzim digolongkan menurut reaksi yang diikutinya, sedangkan masing-masing enzim diberi nama menurut nama substratnya, misalnya urease, arginase dan lain-lain. Di samping itu ada pula beberapa enzim yang dikenal dengan nama lama misalnya pepsin, tripsin dan lain-lain. Oleh Commision on Enzymes of the International Union of Biochemistry, enzim dibagi dalam enam golongan besar. Penggolongan ini didasarkan atas reaksi kimia di mana enzim memegang peranan. Enam golongan tersebut ialah (Poedjiadi, 2006):

  1. Oksidoreduktase
  2. Transferase
  3. Hidrolase
  4. Liase
  5. Isomerase
  6. Ligase

Enzim meningkatkan laju sehingga terbentuk kesetimbangan kimia antara produk dan pereaksi. Pada keadaaan kesetimbangan, istilah pereaksi dan produk tidaklah pasti dan bergantung pada pandangan kita. Dalam keadaan fisiologi yang normal, suatu enzim tidak mempengaruhi jumlah produk dan pereaksi yang sebenarnya dicapai tanpa kehadiran enzim. Jadi, jika keadaan kesetimbangan tidak menguntungkan bagi pembentukan senyawa, enzim tidak dapat mengubahnya (Salisbury dan Ross, 1995).

Secara singkat, sifat-sifat enzim tersebut antara lain (Dwidjoseputro, 1994) :

  1. berfungsi sebagi biokatalisator
  2. merupakan suatu protein
  3. bersifat khusus atau spesifik
  4. merupakan suatu koloid
  5. jumlah yang dibutuhkan tidak terlalu banyak
  6. tidak tahan panas

Tubuh manusia menghasilkan berbagai macam enzim yang tersebar di berbagai bagian dan memiliki fungsi tertentu. Salah satu enzim yang penting dalam sistem pencernaan manusia adalah enzim amilase. Enzim ini terdapat dalam saliva atau air liur manusia. Saliva yang disekresikan oleh kelenjar liur selain mengandung enzim amilase juga mengandung 99,5% air, glikoprotein, dan musin yang bekerja sebagai pelumas pada waktu mengunyah dan menelan makanan. Amilase yang terdapat dalam saliva adalah α-amilase liur yang mampu membuat polisakarida (pati) dan glikogen dihidrolisis menjadi maltosa dan oligosakarida lain dengan menyerang ikatan glikosodat α(1 4). Amilase liur akan segera terinaktivasi pada pH 4,0 atau kurang sehingga kerja pencernaan makanan dalam mulut akan terhenti apabila lingkungan lambung yang asam menembus partikel makanan (Anonim, 2007).

Amilase (alfa, beta dan glukoamilase) merupakan enzim yang penting dalam bidang pangan dan bioteknologi. Amilase dapat diperoleh dari berbagai sumber seperti tanaman, binatang dan mikroorganisme. saat ini sejumlah enzim amilae telah diproduksi secara komersial. Penggunaan mikrobia dianggap lebih prosepektif karena mudah tumbuh, cepat menghasilkan dan kondisi lingkungan dapat dikendalikan (Anonim, 2008).

Produksi enzim amilase dapat menggunakan berbagai sumber karbon. Contoh-contoh sumber karbon yang murah adalah sekam, molase, tepung jagung, jagung, limbah tapioka dan sebagainya. Jika digunakan limbah sebagai substrat, maka limbah tadi dapat diperkaya nutrisinya untuk mengoptimalkan produksi enzim. Sumber karbon yang dapat digunakan sebagai suplemen antara laian: pati, sukrosa, laktosa, maltosa, dekstyrosa, fruktosa, dan glukosa. Sumber nitrogen sebagai suplemen antara lain: pepton, tripton, ekstrak daging, ekstrak khamir, amonium sulfat, tepung kedelai, urea dan natrium nitrat (Anonim, 2008).

 

 

 

 

 

 

 

 

 

 

BAB III

METODOLOGI

 

III.1 Alat dan Bahan

III.1.1 Alat

Alat-alat yang digunakan pada percobaan ini adalah pelat tetes 2 buah, pipet tetes 2 buah, tabung reaksi 6 buah dan gegep 2 buah.

III.1.2 Bahan

Bahan-bahan yang digunakan pada percobaan ini adalah kentang Solanum tuberosum, Aquadest, larutan I2KI, Enzyme amilase (saliva), kertas label dan tissu.

III.2 Cara Kerja

  1. Mengambil 5 ml filtrat yang mengandung enzim dan memasukkan kedalam 2 tabung reaksi.
  2. Memanaskan satu tabung sampai mendidih, dan membiarkan satu tabung pada suhu kamar.
  3. Memasukkan 5 ml larutan pati ke dalam masing-masing tabung dan mengocok tabung sampai homogen.
  4. Melakukan pengetesan campuran larutan pati dengan enzim oleh larutan I2KI pada pelet tetes dengan menggunakan pipet dengan interval waktu 2 menit setelah pengocokan.
  5. Memperhatikan dan mencatat waktu perubahan warna yang terjadi dan menyimpulkan hasil dari percobaan ini.

DAFTAR PUSTAKA

 

Anonim, 2007, Enzim, http://www.google.com/educational site of medical/enzim

Diakses pada hari Senin, tanggal 3 November 2008.

 

Anonim, 2008, Enzim amilase htpp://www.google.com/Amilase/Pengembangan

Produk & Teknologi Proses, Diakses pada hari Senin, tanggal 3 November

2008.

Anonim, 2008, Enzim, http:// id.wikipedia.org/wiki/Enzim, Diakses pada hari Senin,

tanggal 3 November 2008.

Dwidjoseputro, D., 1994, Pengantar Fisiologi Tumbuhan, PT Gramedia Pustaka Utama, Jakarta.

Poedjiadi, A., 2006, Dasar-dasar Biokimia, Universitas Indonesia PRESS, Jakarta.

Salisbury, Frank B dan W. Ross, 1995, Fisiologi Tumbuhan Jilid 3, ITB, Bandung.

Tim Dosen, 2008, Penuntun Praktikum Fisiologi Tumbuhan, Jurusan Biologi Universitas Hasanuddin, Makassar.

 

 

 

 

 

 

 

 

 

TUGAS PENDAHULUAN

FISIOLOGI TUMBUHAN

 

PERCOBAAN VII

PERKEMBANGAN KECAMBAH DALAM GELAP DAN TERANG

 

                    NAMA              : HARMIN ADIJAYA PUTRI

                    NIM                  : H 411 10 251

                    KELOMPOK  :

                    ASISTEN        :

                                                

 

 

 

                                                    

 

 

 

 

 

 

 

 

LABORATORIUM BOTANI JURUSAN BIOLOGI

FAKULTAS MATEMATIKA DAN ILMU PENGETAHUAN ALAM

UNIVERSITAS HASANUDDIN

MAKASSAR

2011

BAB IV

HASIL DAN PEMBAHASAN

 

IV.1 Hasil

Tabel pengamatan

Waktu Interval (menit) Tabung I (dipanaskan) Tabung II (Tidak dipanaskan)
2 ++++ ++++
4 ++++ +++
6 +++ ++
8 +++ ++
10 ++ ++

 

Keterangan :

Coklat               = ++++

Coklat kuning   = +++

Kuning              = ++

Kuning sekali    = +

IV.2 Pembahasan

Dari hasil percobaan yang diperoleh dengan menggunakan 2 buah tabung reaksi yang berisi campuran saliva dan laruan pati. Tabung pertama diberikan perlakuan dengan memanaskan tabung sampai larutan mendidih, sedangkan tabung yang kedua tetap dibiarkan pada suhu kamar. Dari perlakuan ini kita akan melihat perbandingan kecepatan reaksi katalisator dari enzim amilase pada larutan amilum yang diberi perbedaan suhu.

Hasil yang diperoleh menunjukkan bahwa perubahan warna pada tabung I lebih lambat dibandingkan dengan tabung II. Pada tabung I, setelah ditetesi larutan iodin, warna berubah terus menjadi coklat hingga kuning namun lambat. Menurut teori apabila enzim amilase yang telah dipanaskan bertemu dengan pati lalu ditetesi dengan iodin maka akan tampak larutan dengan warna biru kehitaman. Namun hal ini berbeda dengan yang didapatkan, hal ini disebabkan oleh pengaruh pemanasan yang kurang maksimal serta kondisi saliva yang sudah bereaksi dengan iodin menyebabkan tidak bereaksi dengan baik.

Tabung kedua yang tidak dipanaskan berwarna coklat hingga kuning dengan interval waktu lebih cepat dibandingkan tabung pertama. Hal ini disebabkan pengaruh enzim yang bekerja lebih baik pada suhu yang optimal.

Faktor-faktor yang mempengaruhi aktivitas enzim adalah pengaruh temperatur, pH, pengaruh air, pengaruh substrat, pengaruh konsentrasi, pengaruh zat penggiat, dan pengaruh inhibitor.

Pengaruh temperatur yang tinggi akan memperlambat aktivitas enzim. Enzim akan rusak pada suhu 600-700 C, begitu pula dengan pendinginan, tetapi enzim akan bekerja kembali jika dikembalikan dengan keadaan normal. Jika pada suatu pH tertentu suatu enzim mengubah substrat menjadi hasil akhir, maka perubahan pH dapat membalik aktivitas suatu enzim menjadi pengubah hasil akhir kembali menjadi substrat.

Sedangkan pemberian larutan iodin pada kedua larutan bertujuan untuk melakukan tes reaksi pada kedua larutan berdasarkan perubahan warna yang terjadi yaitu coklat tang mengindikasi kerja enzim dalam penguraian pati menjadi glukosa.

Menurut teori, tabung yang dipanasi tidak akan terjadi perubahan warna setelah pemberian larutan iodin, karena suhu yang tinggi menyebabkan enzim menjadi rusak, atau fungsi katalitiknya jadi terganggu. Hal ini sangat berbeda dengan hasil yang diperoleh setelah praktikum. Hal ini disebabkan akibat dari kesalahan pada prosedur kerja seperti pemanasan yang tidak terlalu lama, atau enzim bereaksi kembali pada suhu yang normal.

Menurut teori, tabung yang tidak dipanasi itu apabila ditetesi dengan larutan iodine akan berubah warna menjadi biru kehitaman yang menandakan bahwa enzim dalam tabung tersebut aktif tetapi pada hasilnya dari warna coklat hingga kunimg, jadi hasilnya tidak sesuai dengan teori, penyebabnya mungkin enzim yang dipakai sudah bereaksi terlebih dahulu dengan makanan sehingga tidak dapat diperoleh hasil yang sesuai.

 

 

 

 

 

BAB V

PENUTUP

 

V.1 Kesimpulan

Berdasarkan hasil pengamatan dapat disimpulkan bahwa enzim mempengaruhi kecepatan reaksi penguraian larutan pati pada kentang Solanum tuberosum menjadi glukosa ditandai dengan cepatnya perubahan warna setelah ditetesi dengan iodin. Hal ini sesuai dengan teori sebab enzim dapat mempengaruhi kerja suatu reaksi.

V.2 Saran

Sebaiknya asisten mendampingi praktikan ketika praktikum berlangsung sehingga praktikan dapat melaksanakan praktikum drngan baik dan sesuai dengan prosedur yang benar.

Leave a Reply

Fill in your details below or click an icon to log in:

WordPress.com Logo

You are commenting using your WordPress.com account. Log Out / Change )

Twitter picture

You are commenting using your Twitter account. Log Out / Change )

Facebook photo

You are commenting using your Facebook account. Log Out / Change )

Google+ photo

You are commenting using your Google+ account. Log Out / Change )

Connecting to %s

%d bloggers like this: